隨著相關研究人員對生命跡象的不斷研究
，我們也開始動植物體內的元素進行研究，像細胞、基因以及蛋白質等都是大家研究的對象
，目前我國已經在這些領域取得了顯著的成就，尤其是對蛋白質的研究
，使用定氮儀的發明更是加快了研究的步伐。因此, 對於蛋白質相互作用的研究就成為蛋白質組學中最主要研究內容之一,迄今已發展了包括經典的噬菌體展示技術、酵母雙雜交係統以及新近發展並廣泛應用的串聯親和純化和熒光共振能量轉移技術
、表麵等離子共振技術等多種有效的研究蛋白質間相互作用的高通量分析方法,為蛋白質組學的發展奠定了堅實的基礎。

由於蛋白質間的識別與結合主要取決於局部肽段中少數幾個氨基酸,所以用受體蛋白對隨機肽庫進行親和篩選,就能得到之結合的短肽序列,根據此短肽的序列,就可以得到與目的蛋白相互作用所依賴的氨基酸殘基,從而可以進一步研究蛋白質之間的分子識別,酶與底物的結合等等,突破了傳統研究蛋白質相互作用時需對其結構詳盡了解的限製。近年來質譜技術發展迅速,其功能強大且靈敏度高,常用來鑒定相互作用的蛋白質複合體或複合體亞基,但通常難以獲得足夠量純化的蛋白質複合體,成為質譜在這方麵應用的一個限速步驟。

表麵等離子共振是一種物理光學現象,當一束平麵單色偏振光以一定角度入射到鍍在玻璃表麵的薄層金屬膜上發生全反射時,若入射光的波向量與金屬膜內表麵電子的振蕩頻率相一致,光線即被耦合入金屬膜引發電子共振,即表麵等離子共振。由於共振的產生,導致反射光的強度在某一特定的角度大大減弱,反射光消失的角度稱為共振角,共振角隨金屬表麵折射率的變化而變化,而折射率的變化又與金屬表麵結合物的分子質量成正比。由此,在20世紀90年代發展了應用SPR原理檢測生物傳感芯片上的配位體與分析物作用的一種新技術表麵等離子共振。在該技術中,待測生物分子被固化在生物傳感芯片上,使另一種被測分子的溶液流過表麵,如二者發生相互作用, 就會引起芯片表麵折射率的變化,從而導致共振角的改變,通過檢測該共振角的變化,就可實時監測分子間的相互作用。

機體細胞內蛋白質之間相互交叉作用形成網絡,構成各項生理活動的基礎。因此了解、闡明蛋白質之間相互作用的機製意義重大。從近期國際上蛋白質研究的發展動向可以看出,揭示蛋白質之間的相互作用關係,建立相互作用的網絡圖,已成為蛋白質研究領域中的熱點,覆蓋了從微生物到動植物的各個領域。出於研究的需要,各種新的研究技術不斷湧現,尤其隨著生物信息學的出現,多種方法技術並存,相互間交叉互補,已愈來愈成為研究蛋白質相互作用研究方法的主要特點,對於準確理解蛋白質功能、揭開各種細胞活動的奧秘具有重大的意義,勢必會引導蛋白質組學的發展進入一個全盛時期。中國糧油儀器網  http://www.98fo.cn/